Questão 87012

O conceito de 'entalpia de ligação' na catálise enzimática é contra-intuitivo, mas fundamental. A hipótese de Linus Pauling, de 1946, propôs que a afinidade máxima de uma enzima não é pelo seu substrato, mas sim pelo estado de transição da reação que ela catalisa. Considere as implicações dessa hipótese.

I. A energia liberada pela formação de interações ótimas entre a enzima e o estado de transição (entalpia de ligação) é o principal fator que reduz a energia de ativação global da reação.

II. Se uma enzima se ligasse ao seu substrato com afinidade máxima (de forma extremamente forte e estável), ela se tornaria um catalisador ineficiente, pois estabilizaria o reagente em um poço de energia, aumentando a energia de ativação necessária para atingir o estado de transição.

III. Análogos do estado de transição, que são moléculas estáveis que mimetizam quimicamente o estado de transição, são frequentemente inibidores enzimáticos extremamente potentes, validando experimentalmente a hipótese de Pauling.

É correto o que se afirma em: