Questão 86918

O efeito hidrofóbico é considerado a principal força motriz por trás do enovelamento de proteínas globulares em ambiente aquoso. Ele não é uma ligação ou interação atrativa no sentido tradicional, mas sim um efeito entrópico relacionado à organização das moléculas de água. Qual das seguintes declarações descreve com maior precisão a base termodinâmica do efeito hidrofóbico no contexto do enovelamento de proteínas?

I. As cadeias laterais apolares de aminoácidos forçam as moléculas de água adjacentes a formar uma estrutura de 'gaiola' (clatrato) altamente ordenada, o que representa uma diminuição desfavorável na entropia do solvente.

II. Durante o enovelamento, o agrupamento de resíduos hidrofóbicos no interior da proteína libera essas moléculas de água ordenadas para o bulk do solvente, resultando em um grande aumento favorável na entropia do sistema (principalmente do solvente).

III. O enovelamento da cadeia polipeptídica em si representa uma grande diminuição na entropia conformacional da própria proteína, que deve ser compensada pelo ganho de entropia do solvente e pelas interações entálpicas favoráveis (pontes de hidrogênio, van der Waals) na estrutura enovelada.

Está correto o que se afirma em: