Questão 86847

Livre rotação em torno da ligação C-N, permitindo que a cadeia polipeptídica explore um vasto espaço conformacional, como previsto no paradoxo de Levinthal.

A ligação peptídica é planar e rígida, restringindo a rotação e colocando seis átomos (Cα, C, O, N, H, Cα) no mesmo plano. A flexibilidade da cadeia se deve à rotação em torno das ligações N-Cα (phi) e Cα-C (psi).

A natureza de dupla ligação parcial torna a ligação peptídica suscetível à hidrólise ácida, mas extremamente resistente à clivagem por proteases.

Essa característica força a adoção exclusiva da configuração trans na ligação peptídica, sendo a configuração cis energeticamente proibida para todos os pares de aminoácidos.

A planaridade da ligação peptídica é a principal força motriz para a formação de estruturas secundárias, como as folhas-beta, enquanto as alfa-hélices dependem da rotação livre nas ligações phi e psi.