Questão 64938

Biomedicina · 2025

Questão

ID 64938

Disciplina: Biomedicina

Assunto: Enzimas e Cinética Enzimática

Ano: 2025 Banca: PERFIL - ENADE Órgão: Terceiro Simulado Pnd

O mecanismo de uma reação catalisada por enzima pode ser inibido por diferentes tipos de moléculas. Um inibidor competitivo se liga ao sítio ativo da enzima, competindo com o substrato. Um inibidor não competitivo se liga a um sítio alostérico, alterando a conformação da enzima. Como esses dois tipos de inibição afetam os parâmetros cinéticos de Michaelis-Menten (Vmax e Km)?

Alternativa A:
Competitiva: aumenta a Vmax, não altera o Km. Não competitiva: não altera a Vmax, aumenta o Km.
Alternativa B:
Competitiva: não altera a Vmax, aumenta o Km aparente. Não competitiva: diminui a Vmax aparente, não altera o Km.
Alternativa C:
Competitiva: diminui a Vmax, diminui o Km. Não competitiva: aumenta a Vmax, aumenta o Km.
Alternativa D:
Ambos diminuem a Vmax e não alteram o Km.
Alternativa E:
Competitiva: não altera a Vmax, não altera o Km. Não competitiva: diminui a Vmax, diminui o Km.

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