Questão 64277

Gráfico de Apoio: Um gráfico hipotético apresenta a variação da velocidade de uma reação enzimática (eixo Y) em função da concentração de substrato (eixo X), mostrando uma curva saturada em altas concentrações de substrato. Outra curva no mesmo gráfico mostra o efeito de um inibidor competitivo, que aumenta a Km (afinidade da enzima pelo substrato) mas não altera a Vmax (velocidade máxima da reação).

Considerando o gráfico hipotético e os princípios da Bioquímica enzimática, analise as afirmativas a seguir:

I. A saturação da enzima em altas concentrações de substrato indica que todos os sítios ativos estão ocupados, limitando a velocidade da reação pela quantidade de enzima disponível.

II. Um inibidor competitivo se liga ao sítio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato e, consequentemente, diminuindo a afinidade aparente da enzima pelo substrato (aumentando a Km).

III. A compreensão dos mecanismos de inibição enzimática é fundamental para o desenvolvimento de fármacos, pois muitos medicamentos atuam como inibidores específicos de enzimas envolvidas em processos patológicos.

IV. O ensino de enzimologia deve focar apenas na memorização das equações de Michaelis-Menten, sem discutir a aplicação prática desses conceitos na medicina ou na indústria.