Questão 3241358 de Biomedicina - IFSP 2024

Questão

ID 3241358

Disciplina: Biomedicina

Assunto: Enzimas e Cinética Enzimática

Ano: 2024 Banca: IFSP - Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia de São Paulo Órgão: Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia de São Paulo

As enzimas são proteínas com propriedade catalisadora, aumentando a velocidade de reações químicas, sem serem consumidas durante a reação que catalisam. Leonor Michaelis e Maude Menten propuseram um modelo simples que explica a maioria das características de reações catalisadas por enzimas. A equação de Michaelis-Menten descreve a variação da velocidade de reação de acordo com a concentração do substrato:

\(v_0=\frac{V_{máx\ }\left[S\right]}{K_m+\left[S\right]}\)

Onde:

v₀ = velocidade inicial da reação

V_máx = velocidade máxima

K_m = constante de Michaelis-Menten

[S] = concentração do substrato

Sobre a cinética de Michaelis-Menten, assinale a alternativa correta:

Alternativa A:
O K_m é característico da enzima e de seu substrato específico, refletindo a afinidade da enzima por esse substrato. O seu valor varia de acordo com a concentração da enzima no meio.
Alternativa B:
Um K_m numericamente pequeno reflete a baixa afinidade da enzima pelo substrato, o que significa que uma alta concentração de substrato é necessária para atingir a metade da saturação da enzima.
Alternativa C:
Inibidores são substâncias que podem diminuir a velocidade das reações enzimáticas. Ambos os tipos de inibidores, competitivos ou não-competitivos, afetam a V_máx. da reação e não têm seus efeitos inibitórios influenciados pela concentração de substrato.
Alternativa D:
Inibidores competitivos têm efeito sobre o K_m da reação, pois competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima, enquanto inibidores não-competitivos não interferem na ligação do substrato à enzima, não alterando o K_m.

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Questão 3241358

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