Questão 1781773

Essa é uma forma muito comum de marcação e permite a atribuição direta dos átomos de ¹ H, ¹³C e ¹⁵N, tanto do esqueleto polipeptídico quanto das cadeias laterais, utilizando espectros de tripla ressonância. Uma alta proporção dessas atribuições é necessária para que se possa calcular a estrutura da proteína com precisão.

Permite a atribuição do esqueleto polipeptídico e do Cβ de proteínas com experimentos de HNCACB e HN(CO)CACB. Permite também atribuir os grupos metila de Ala, Leu, Val, Ile, Met e Ala, e então usar esses sítios para ajudar a sondar a estrutura e a dinâmica da proteína.

Permite a execução de experimentos de tripla-ressonância HNCO, HN(CA)CO, HNCA, HN(CO)CA, HNCACB e CBCA(CO)NH que viabilizam a atribuição direta dos átomos de ¹ H, ¹³C e ¹⁵N, tanto do esqueleto polipeptídico quanto das cadeias laterais, utilizando espectros de tripla ressonância.

Permite experimentos padrão de HSQC e experimentos de dinâmica usando a proteína marcada com ¹⁵N, bem como medir os acoplamentos dipolares residuais (RDCs) N-H. Se a proteína for comparativamente pequena (< ~150 aminoácidos), permite atribuir as ressonâncias do esqueleto polipeptídico de ¹ H e ¹⁵N usando experimentos de ¹⁵N -NOESY e ¹⁵N -TOCSY.

Permite experimentos de HCCH-TOCSY and HCCH-COSY para a atribuição direta dos átomos de ¹ H, ¹³C e ¹⁵N, tanto do esqueleto polipeptídico quanto das cadeias laterais.